Enzym-optimum
Enzym-denaturatie
Proteïnen, en zeker de enzymen, zijn zeer gevoelig voor het milieu waarin ze zich bevinden, met name w.b. de pH en de temperatuur. Die hebben grote invloed op de driedimensionale vorm.
Denaturatie bijvoorbeeld is desastreus: het enzym (een eiwit) verliest zijn tertiaire structuur en daarmee zijn ruimtelijke vorm. Dat enzym doet niets meer.
Dus wijk je af van de optimale pH en temperatuur, dan zal dat meteen de werkzaamheid van het enzym beïnvloeden.
Een paar mogelijkheden om het milieu van het enzym te wijzigen:
De figuren tonen de gevoeligheid van de enzymactiviteit voor temperatuur en pH. (de enzym-activiteit vind je op de y-as)
Hoge temperaturen zijn desastreus voor enzymen. Dit 'koken' is irreversibele denaturatie, onherstelbaar. Denk maar aan een gekookt ei.
Voorzichtige en bescheiden temperatuursverlaging verlaagt alleen maar de activiteit, zonder dat er sprake is van denaturatie.
Ga je vanuit de verlaagde temperatuur terug naar de normale temperaturen van 30 - 40°C, dan komt de activiteit terug. (ideetje: voor je dood gaat je lichaam invriezen in de hoop dat het over honderd jaar weer tot leven kan worden gebracht)
Het merendeel van de enzymen functioneert het beste bij pH-waarden van ongeveer 7 (neutraal dus). Maar er zijn een paar uitzonderingen zoals pepsine, dat een optimale pH-waarde heeft bij 1 - 2.
Ook sterke pH schommelingen kunnen het enzym denatureren. Dat kan reversibel zijn, maar niet altijd.
Voorbeelden:
Je weet dat de enzymactiviteit afhangt van het enzymoppervlak. Denaturatie houdt in dat de vorm, dus ook het oppervlak van het enzym verandert.
Enzym-denaturatie
Proteïnen, en zeker de enzymen, zijn zeer gevoelig voor het milieu waarin ze zich bevinden, met name w.b. de pH en de temperatuur. Die hebben grote invloed op de driedimensionale vorm.
Denaturatie bijvoorbeeld is desastreus: het enzym (een eiwit) verliest zijn tertiaire structuur en daarmee zijn ruimtelijke vorm. Dat enzym doet niets meer.
Dus wijk je af van de optimale pH en temperatuur, dan zal dat meteen de werkzaamheid van het enzym beïnvloeden.
Een paar mogelijkheden om het milieu van het enzym te wijzigen:
- Verwarming geeft meer beweging van atomen, deeltjes in het algemeen en op bindingen. De toegenomen beweging kan vanderWaals bindingen en polaire aantrekkingen lelijk verstoren. Degelijke covalente bindingen gaan niet zo gemakkelijk stuk bij verwarming.
Als de denaturatie veroorzaakt werd door temperatuursverhoging is die verandering irreversibel (niet omkeerbaar). Zo'n enzym kun je weggooien. - Het toevoegen van zuur of alcohol kan de waterstofbruggen breken. Dan zal de tertiaire en misschien ook de secundaire structuur verloren gaan.
Je kunt zo de pH veranderen of op een andere manier het milieu anders maken door verdunnen of toevoegen van alcohol of zouten.
Het is mogelijk dat zulke denaturatie nog (gedeeltelijk) te herstellen is (reversibel).
De figuren tonen de gevoeligheid van de enzymactiviteit voor temperatuur en pH. (de enzym-activiteit vind je op de y-as)
Hoge temperaturen zijn desastreus voor enzymen. Dit 'koken' is irreversibele denaturatie, onherstelbaar. Denk maar aan een gekookt ei.
Voorzichtige en bescheiden temperatuursverlaging verlaagt alleen maar de activiteit, zonder dat er sprake is van denaturatie.
Ga je vanuit de verlaagde temperatuur terug naar de normale temperaturen van 30 - 40°C, dan komt de activiteit terug. (ideetje: voor je dood gaat je lichaam invriezen in de hoop dat het over honderd jaar weer tot leven kan worden gebracht)
Het merendeel van de enzymen functioneert het beste bij pH-waarden van ongeveer 7 (neutraal dus). Maar er zijn een paar uitzonderingen zoals pepsine, dat een optimale pH-waarde heeft bij 1 - 2.
Ook sterke pH schommelingen kunnen het enzym denatureren. Dat kan reversibel zijn, maar niet altijd.
Voorbeelden:
| Pepsine | 1,5 | in de maag |
| Amilase | 6,6 | in speeksel |
| Lipase | 8,0 resp. 7,0 | in de pancreas resp. in de darmen |
| Saccharase | 7,0 | in de maag |
Je weet dat de enzymactiviteit afhangt van het enzymoppervlak. Denaturatie houdt in dat de vorm, dus ook het oppervlak van het enzym verandert.